Gli inibitori della cheratina 32, come l'Alizarina e il Clioquinolo, agiscono chelando gli ioni metallici presenti nell'ambiente cellulare, essenziali per la funzione di vari enzimi che contribuiscono alla differenziazione dei cheratinociti e all'assemblaggio della cheratina. Il ditiotreitolo (DTT) agisce interrompendo i legami disolfuro che stabilizzano la struttura dei filamenti di cheratina, portando alla rottura della rete di filamenti. È noto che la formaldeide forma legami incrociati con le proteine della cheratina, interferendo con il normale assemblaggio dei filamenti di cheratina nelle loro strutture di ordine superiore. Il cloruro di litio influisce sulle vie di segnalazione inibendo la GSK-3, una chinasi coinvolta in numerosi processi cellulari, compresi quelli che regolano l'espressione genica della cheratina. Il metotrexato ha come bersaglio le cellule in rapida divisione e può alterare la produzione di cheratine influenzando la proliferazione cellulare.
Gli esteri di forbolo, attraverso l'attivazione della PKC, possono modificare gli stati di fosforilazione della cheratina, che sono cruciali per l'organizzazione e la stabilità dei filamenti. L'acido retinoico è un noto modulatore della differenziazione delle cellule cutanee e può modificare il modello di espressione della cheratina nei cheratinociti. Il solfuro di selenio influenza indirettamente la cheratinizzazione alterando l'ambiente del cuoio capelluto, che può avere effetti a valle sulla struttura e sulla funzione della cheratina. La staurosporina ha come bersaglio le protein chinasi, che svolgono un ruolo in varie vie di segnalazione, alcune delle quali possono governare la dinamica della cheratina. La tunicamicina interrompe la glicosilazione N-linked, provocando risposte cellulari allo stress che possono influenzare i livelli di espressione delle cheratine. L'urea è un denaturante che può rompere i legami idrogeno all'interno delle proteine della cheratina, portando allo smontaggio della struttura del filamento.
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