Gli inibitori di HSPC144 comprendono una serie di composti chimici che interferiscono con vari processi cellulari e vie di segnalazione, che possono portare indirettamente all'inibizione dell'attività di HSPC144. Ad esempio, la cicloeximide, bloccando la sintesi proteica, diminuisce i livelli intracellulari di HSPC144, inibendo così la sua funzione. Allo stesso modo, gli inibitori del proteasoma come MG132 possono sovraccaricare HSPC144 di proteine aberranti da ripiegare, inibendo indirettamente le sue normali funzioni di chaperone. eI composti che inibiscono altri chaperoni o componenti del sistema di controllo della qualità delle proteine cellulari possono anche influenzare indirettamente la funzione di HSPC144. Gli inibitori delle proteine da shock termico come Hsp90, come il 17-AAG o la geldanamicina, interrompono la rete di chaperoni, compromettendo potenzialmente la funzione di HSPC144.
Oltre agli inibitori dei chaperoni, qualsiasi alterazione del ciclo cellulare e dei meccanismi di riparazione del DNA può influenzare indirettamente HSPC144. Ad esempio, gli inibitori della risposta al danno al DNA come la camptotecina, che ha come bersaglio la DNA topoisomerasi I, potrebbero ridurre la necessità di attività dei chaperoni durante l'arresto del ciclo cellulare, influenzando così il ruolo di HSPC144 nella cellula.
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