La classe degli inibitori del lisozima dell'uovo di gallina, nel contesto dell'inibizione indiretta, comprende una serie di composti che mirano principalmente all'integrità strutturale e all'attività enzimatica della proteina. Il lisozima delle uova di gallina funziona interagendo con componenti specifici delle pareti cellulari batteriche e la sua attività è strettamente legata alla sua struttura tridimensionale. Gli agenti chelanti come l'EDTA e l'EGTA possono influenzare indirettamente l'HEL legandosi agli ioni metallici che sono fondamentali per mantenere l'integrità strutturale e l'efficienza catalitica dell'enzima. Anche la sodio azide, nota per i suoi ampi effetti inibitori sulle attività enzimatiche, può potenzialmente avere un impatto sulla funzione di HEL.
Inoltre, i denaturanti come l'urea, il cloridrato di guanidina e l'SDS alterano la struttura della proteina, con conseguente perdita dell'attività enzimatica. Questa alterazione è critica per la HEL, poiché la sua attività si basa sul mantenimento di una struttura specifica per interagire con i substrati peptidoglicani. Anche agenti riducenti come il DTT e il β-mercaptoetanolo, che hanno come obiettivo i legami disolfuro, possono modificare l'integrità strutturale della HEL. Questa alterazione potrebbe portare a una diminuzione della sua efficienza catalitica. Agenti alchilanti come la Iodoacetamide e la N-Etilmaleimide, che modificano rispettivamente i residui di cisteina e i gruppi tiolici, possono ulteriormente contribuire a cambiamenti strutturali e funzionali della HEL. Tensioattivi come Triton X-100 e SDS, noti per le loro proprietà di solubilizzazione delle proteine, possono alterare la struttura della HEL e la sua interazione con i substrati. Il fenilmetilsulfonilfluoruro, pur essendo un inibitore della serina proteasi, potrebbe influenzare indirettamente l'attività della HEL grazie ai suoi effetti ad ampio spettro sulle funzioni enzimatiche.
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