Hemoglobin θ Inibitori
I comuni inibitori dell'emoglobina θ includono, a titolo esemplificativo, l'idrossiurea CAS 127-07-1, l'ossido di arsenico(III) CAS 1327-53-3, il clorato di sodio CAS 7775-09-9, il benzene CAS 71-43-2 e l'acetato di piombo(II) CAS 301-04-2.
Gli inibitori chimici dell'emoglobina θ possono alterare la sua funzione attraverso varie interazioni biochimiche. L'idrossiurea agisce sulla via di sintesi del DNA, riducendo la disponibilità di trifosfati desossiribonucleotidici necessari per la formazione dell'emoglobina θ, mentre il cianato modifica chimicamente l'emoglobina reagendo con i suoi gruppi amino-terminali, dando luogo a emoglobina carbamilata con ridotta capacità di trasporto di ossigeno. L'acido malonico agisce come inibitore competitivo degli enzimi responsabili della sintesi del 2,3-bisfosfoglicerato, aumentando così l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno e compromettendo il rilascio di ossigeno ai tessuti. Il triossido di arsenico si lega ai residui di cisteina redox-attivi all'interno dell'emoglobina θ, provocando cambiamenti conformazionali che ne compromettono la funzionalità. Analogamente, il clorato e il nitrito di sodio inducono entrambi l'ossidazione del ferro dell'emoglobina dallo stato ferroso a quello ferrico, producendo metemoglobina, meno efficace nel trasporto di ossigeno.
Altri inibitori, come l'acetilfenilidrazina e la fenilidrazina, causano danni ossidativi all'emoglobina θ, portando alla denaturazione delle sue catene globiniche e alla conseguente perdita di funzione. Il benzene e l'acetato di piombo interrompono la via di sintesi dell'eme, quest'ultimo inibendo enzimi chiave come l'ALA deidratasi e la ferrochelatasi, con conseguente riduzione della disponibilità di eme, fondamentale per il corretto assemblaggio e funzionamento dell'emoglobina θ. Il cloruro di alluminio interferisce con l'azione del 2,3-BPG sull'emoglobina θ legandosi ai suoi gruppi fosfato, stabilizzando così lo stato meno ossigeno-affine dell'emoglobina e impedendo il rilascio di ossigeno. Infine, il bepridil interagisce con i residui di lisina dell'emoglobina θ, alterando potenzialmente la conformazione della proteina necessaria per il legame e il rilascio dell'ossigeno, ostacolando così la sua funzione di trasportatore di ossigeno. Ciascuna di queste sostanze chimiche può interagire con l'emoglobina θ in modo da inibire il suo ruolo naturale nel trasporto e nella somministrazione di ossigeno all'interno dell'organismo.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Hydroxyurea | 127-07-1 | sc-29061 sc-29061A | 5 g 25 g | $76.00 $255.00 | 18 | |
L'idrossiurea inibisce la ribonucleotide reduttasi, essenziale per la sintesi del DNA. Questo porta a una riduzione dei livelli di deossiribonucleotide trifosfato (dNTP), necessari per la sintesi dell'emoglobina. L'emoglobina θ, essendo un componente dell'emoglobina, sarà funzionalmente inibita a causa della mancanza di elementi costitutivi per il suo assemblaggio. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
Il triossido di arsenico può legarsi ai gruppi di solfidrile dei residui di cisteina redox-attivi nell'emoglobina θ, portando alla formazione di legami solfidril-arsenici. Questo legame può indurre cambiamenti conformazionali che compromettono la funzionalità dell'emoglobina, con conseguente inibizione. | ||||||
Sodium chlorate | 7775-09-9 | sc-212938 | 100 g | $58.00 | 1 | |
Il clorato ossida il ferro dell'emoglobina θ dallo stato ferroso (Fe2+) a quello ferrico (Fe3+), formando la metaemoglobina, incapace di legare efficacemente l'ossigeno. Questa ossidazione inibisce la capacità dell'emoglobina θ di trasportare ossigeno, inibendo così funzionalmente la proteina. | ||||||
Benzene | 71-43-2 | sc-239290 | 1 L | $77.00 | ||
I metaboliti del benzene possono interrompere il percorso di sintesi dell'eme inibendo enzimi come l'ALA deidratasi, fondamentale per la produzione di eme, un componente integrale dell'emoglobina θ. L'inibizione della sintesi dell'eme porta direttamente all'inibizione funzionale della sintesi dell'emoglobina θ. | ||||||
Lead(II) Acetate | 301-04-2 | sc-507473 | 5 g | $83.00 | ||
L'acetato di piombo inibisce diversi enzimi del percorso di sintesi dell'eme, tra cui l'ALA deidratasi e la ferrochelatasi. Questa inibizione porta a una diminuzione della disponibilità di eme, necessario per la funzione dell'emoglobina θ, inibendola funzionalmente e impedendo il suo corretto assemblaggio e funzionamento. | ||||||
Sodium nitrite | 7632-00-0 | sc-203393A sc-203393B sc-203393 | 25 g 100 g 500 g | $20.00 $22.00 $40.00 | 1 | |
Il nitrito di sodio converte l'emoglobina in metaemoglobina ossidando la parte di ferro. L'emoglobina θ, quando viene convertita in metaemoglobina, perde la sua capacità di legare e rilasciare efficacemente l'ossigeno, risultando così funzionalmente inibita. | ||||||
Phenylhydrazine | 100-63-0 | sc-250701 sc-250701A | 5 g 100 g | $44.00 $51.00 | ||
La fenilidrazina causa un danno ossidativo al gruppo eme dell'emoglobina θ e alle catene globiniche, portando all'emolisi e alla formazione di corpi di Heinz. Il danno ossidativo al gruppo eme inibisce la normale funzione dell'emoglobina θ come trasportatore di ossigeno. | ||||||
Aluminum chloride anhydrous | 7446-70-0 | sc-214528 sc-214528B sc-214528A | 250 g 500 g 1 kg | $92.00 $97.00 $133.00 | ||
Il cloruro di alluminio si lega ai gruppi fosfato del 2,3-BPG, stabilizzando lo stato T dell'emoglobina e riducendo la sua affinità con l'ossigeno. Il legame dell'alluminio con il 2,3-BPG può impedire la sua interazione con l'emoglobina θ, inibendo così la sua capacità di rilasciare ossigeno e inibendo di fatto la funzione della proteina. | ||||||
Bepridil | 64706-54-3 | sc-507400 | 100 mg | $1620.00 | ||
È stato osservato che il bepridil interagisce con l'emoglobina e ne altera la funzionalità. Può legarsi ai residui di lisina della molecola di emoglobina, compresa l'emoglobina θ, che potrebbe interferire con i cambiamenti conformazionali necessari per il legame e il rilascio dell'ossigeno, determinando così un'inibizione funzionale. | ||||||