Gli inibitori chimici di H2-T22 includono una varietà di composti che interferiscono con la funzione della proteina attraverso diversi meccanismi cellulari. La brefeldina A interrompe il trasporto proteico inibendo il fattore di ADP-ribosilazione, fondamentale per il traffico vescicolare tra il reticolo endoplasmatico e l'apparato di Golgi, dove H2-T22 è coinvolto nel caricamento dei peptidi. Allo stesso modo, la monensina altera l'equilibrio degli ioni sodio e calcio, essenziale nei percorsi endosomiali e lisosomiali, influenzando così l'elaborazione e la presentazione dell'antigene da parte di H2-T22. La clorochina e la curcumina innalzano entrambe il pH degli endosomi e dei lisosomi, a scapito dell'elaborazione dell'antigene necessaria per il ruolo di H2-T22 nella risposta immunitaria. La colchicina ha come bersaglio il citoscheletro, influenzando di conseguenza il trasporto cellulare e i processi di presentazione dell'antigene che coinvolgono H2-T22.
Altri inibitori come la Bafilomicina A1 e la Concanamicina A impediscono l'acidificazione degli organelli inibendo la H+-ATPasi di tipo vacuolare, cruciale per la funzione di legame peptidico di H2-T22. L'emetina inibisce direttamente la traslocazione ribosomiale lungo l'mRNA, essenziale per la sintesi delle proteine, tra cui H2-T22. La leupeptina inibisce le proteasi cisteina e serina, che svolgono un ruolo nella proteolisi necessaria per generare i peptidi che H2-T22 presenta. Gli inibitori del proteasoma come MG-132, lattacistina ed epossomicina bloccano la degradazione delle proteine in peptidi, impedendo la formazione del repertorio peptidico necessario per la normale funzione di H2-T22. Questi inibitori impediscono collettivamente le varie fasi di elaborazione e presentazione dei peptidi che sono essenziali per l'attività funzionale di H2-T22 all'interno del sistema immunitario.
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