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Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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N-Acetyl-D-lactosamine | 32181-59-2 | sc-281053 | 5 mg | $58.00 | ||
La N-acetil-D-lattosamina funge da substrato per le galattosidasi, facilitando l'idrolisi dei legami glicosidici. La sua configurazione strutturale, caratterizzata da un gruppo acetilico, migliora la solubilità e la reattività nei percorsi enzimatici. La stereochimica del composto consente interazioni specifiche enzima-substrato, ottimizzando l'affinità di legame. Studi cinetici rivelano il suo ruolo nella modulazione dei tassi di reazione, mentre la sua capacità di partecipare ai processi di riconoscimento molecolare sottolinea la sua importanza nella biologia dei glicani. | ||||||
8-Hydroxyquinoline-b-D-galactopyranoside | 113079-84-8 | sc-281503 sc-281503A | 1 g 5 g | $150.00 $450.00 | ||
L'8-idrossichinolina-b-D-galattopiranoside agisce come substrato per le galattosidasi, mostrando interazioni molecolari uniche grazie alle sue società idrossile e chinolina. Le caratteristiche strutturali del composto favoriscono un legame selettivo, aumentando la specificità enzimatica. La sua reattività è influenzata dalla presenza del gruppo idrossile, che può stabilizzare gli stati di transizione durante l'idrolisi. Inoltre, la capacità del composto di formare legami idrogeno gioca un ruolo cruciale nel facilitare l'attività enzimatica e nell'influenzare la cinetica di reazione. | ||||||
5-Bromo-4-chloro-3-indolyl α-D-galactopyranoside | 107021-38-5 | sc-278107 | 1 g | $382.00 | ||
Il 5-bromo-4-cloro-3-indolil α-D-galattopiranoside serve come substrato per le galattosidasi, caratterizzato dalla sua struttura indolica che aumenta le interazioni idrofobiche con il sito attivo dell'enzima. I substituenti alogeni contribuiscono a proprietà elettroniche uniche, influenzando la reattività e la stabilità del composto durante l'idrolisi enzimatica. La sua distinta conformazione molecolare consente un'efficace stabilizzazione dello stato di transizione, ottimizzando la velocità di reazione e la specificità nei percorsi enzimatici. |