Date published: 2025-10-12

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FLJ23152 Inibitori

I comuni inibitori di FLJ23152 includono, a titolo esemplificativo, il taxolo CAS 33069-62-4, la colchicina CAS 64-86-8, la vinblastina CAS 865-21-4, la podofillotossina CAS 518-28-5 e il nocodazolo CAS 31430-18-9.

Gli inibitori chimici di FLJ23152 impiegano vari meccanismi per interrompere la funzione della proteina prendendo di mira le strutture citoscheletriche all'interno della cellula, in particolare i microtubuli e i filamenti di actina. Agenti mirati ai microtubuli come Paclitaxel, Colchicina, Vinblastina, Vincristina, Podofillotossina, Nocodazolo ed Eribulina possono inibire FLJ23152 stabilizzando o destabilizzando i microtubuli, impedendo così i cambiamenti dinamici necessari alla sua funzione. Paclitaxel ed Eribulina, ad esempio, stabilizzano i microtubuli e ne ostacolano lo smontaggio, il che può arrestare le funzioni cellulari in cui è coinvolto FLJ23152. Al contrario, colchicina, vinblastina, vincristina, podofillotossina e nocodazolo interrompono l'assemblaggio dei microtubuli, portando all'inibizione di FLJ23152 se il suo ruolo dipende dalla polimerizzazione e dalla dinamica dei microtubuli, come nella mitosi o nel trasporto intracellulare.

Parallelamente, i composti mirati all'actina, come la citocalasina D, la latruncolina A, la jasplakinolide e la swinholide A, interferiscono con il citoscheletro di actina, inibendo così FLJ23152 se la sua attività è actina-dipendente. La citocalasina D e la latrunculina A inibiscono la polimerizzazione dei filamenti di actina, influenzando i processi cellulari che dipendono dalla corretta formazione del citoscheletro di actina. La jasplakinolide, invece, stabilizza i filamenti di actina e può promuoverne la polimerizzazione, che inibirebbe FLJ23152 impedendo il disassemblaggio dei filamenti di actina. La Swinholide A recide i filamenti di actina, il che potrebbe anche inibire la funzione di FLJ23152 interrompendo l'integrità strutturale necessaria per le attività cellulari associate. Ciascuna di queste sostanze chimiche, attraverso un'interazione distinta con i microtubuli o i filamenti di actina, può inibire la funzione di FLJ23152, supponendo che l'attività della proteina sia strettamente legata alla dinamica e all'integrità di questi componenti citoscheletrici.

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