Date published: 2025-12-19

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ES22 Inibitori

I comuni inibitori dell'ES22 includono, ma non sono limitati a MAFP CAS 188404-10-6.

Gli inibitori chimici dell'ES22 agiscono attraverso vari meccanismi per impedire la funzione enzimatica della proteina. Il bis(4-nitrofenil) fosfato e la tetraisopropil pirofosforamide, ad esempio, inibiscono direttamente l'attività dell'ES22 legandosi al sito attivo comune alle serina idrolasi. Questo legame impedisce alla proteina di catalizzare le tipiche reazioni di idrolisi degli esteri. Il metil arachidonilfluorofosfonato segue una via di inibizione simile; tuttavia, si distingue per la modifica covalente della serina del sito attivo, che determina un'inattivazione irreversibile. L'etopropazina, un altro inibitore, esercita il suo effetto occupando il sito attivo di ES22, impedendo così all'enzima di interagire con i substrati previsti.

Inoltre, il PMSF e il Paraoxon colpiscono l'ES22 rispettivamente solfonilando e fosforilando il residuo di serina del sito attivo, portando a un'inibizione permanente della funzione esterasica della proteina. Questo meccanismo è condiviso da organofosfati come l'E600, il Malaoxon e il DFP, che fosforilano tutti il residuo di serina, garantendo così che l'ES22 non possa svolgere il suo ruolo catalitico. Anche il Mipafox, inattivando il residuo di serina, assicura l'arresto dell'attività dell'enzima. Il diclorvos agisce attraverso un meccanismo di fosforilazione simile, garantendo l'inibizione di ES22. Infine, il violetto di cresile acetato, legandosi alle serina idrolasi come l'ES22, blocca l'attività catalitica della proteina, completando l'arsenale di inibitori chimici che riescono a inibire la funzione dell'ES22 attraverso l'interazione diretta con il suo sito attivo o attraverso la modificazione irreversibile di residui aminoacidici cruciali necessari per la sua attività enzimatica.

Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

MAFP

188404-10-6sc-203440
5 mg
$215.00
4
(1)

Questo composto inibisce irreversibilmente le serina idrolasi modificando covalentemente il residuo di serina nel sito attivo. Questa modifica inattiva la funzione enzimatica di ES22.