Ces1d Inibitori

Gli inibitori comuni della Ces1d includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, il Benzil CAS 134-81-6, il Fluoruro di Sodio CAS 7681-49-4, la Fisostigmina CAS 57-47-6, l'Inibitore della Lipasi THL CAS 96829-58-2 e il MAFP CAS 188404-10-6.

La carbossilesterasi 1D (CES1D) è un enzima esterasi localizzato prevalentemente nel fegato ed è responsabile dell'idrolisi di composti contenenti legami esterici e ammidici. Il suo ruolo nei processi metabolici è fondamentale, in particolare nell'idrolisi di farmaci esterificati, xenobiotici e alcuni composti endogeni, facilitandone la successiva eliminazione o conversione metabolica. Il sito attivo della CES1D, come quello di altre serina idrolasi, è costituito da una triade catalitica composta da residui aminoacidici di serina, istidina e aspartato. Questo sito attivo facilita il processo di idrolisi, in cui l'acqua viene introdotta per rompere i legami esterici o ammidici. Gli inibitori di CES1D, come dice il nome, ostacolano l'attività enzimatica di CES1D. Queste molecole inibitorie possono svolgere questa funzione attraverso una miriade di meccanismi.

Alcuni inibitori formano un legame covalente con il residuo attivo di serina nel sito catalitico dell'enzima, rendendolo inattivo. Altri possono competere con i substrati per il sito attivo dell'enzima, occupandolo essenzialmente e impedendo al substrato di accedervi. Un altro gruppo di inibitori può alterare la conformazione dell'enzima o l'ambiente circostante in modo tale da ridurne o annullarne l'attività. La natura e la struttura di questi inibitori possono essere diverse e vanno da piccole molecole organiche a composti più complessi. Anche la potenza e la selettività di questi inibitori nei confronti di CES1D possono variare notevolmente. Sebbene la funzione principale di questi inibitori sia quella di modulare l'attività della CES1D, la comprensione delle loro interazioni con l'enzima fornisce preziose indicazioni sugli aspetti strutturali e funzionali della CES1D e di altre esterasi correlate.