Cdc37L1 Attivatori

I comuni attivatori di Cdc37L1 includono, ma non solo, la forskolina CAS 66575-29-9, l'8-bromoadenosina 3',5'-monofosfato ciclico CAS 76939-46-3, il PMA CAS 16561-29-8, la ionomicina CAS 56092-82-1 e l'insulina CAS 11061-68-0.

Cdc37L1 svolge un ruolo cruciale come co-chaperone HSP90 nel ripiegamento e nella maturazione di varie protein-chinasi. La sua attività funzionale può essere potenziata da composti che aumentano i livelli intracellulari di cAMP, attivando così protein-chinasi come la PKA, che può fosforilare e amplificare l'attività di Cdc37L1. Alcuni analoghi del cAMP sono particolarmente abili nell'attivare direttamente la PKA, portando a eventi di fosforilazione che rafforzano la funzione di Cdc37L1. Inoltre, l'attivazione della protein chinasi C attraverso composti specifici può stimolare cascate di fosforilazione che potenziano ulteriormente l'attività di questo co-chaperone. Anche l'aumento dei livelli di calcio intracellulare attraverso altri mezzi chimici contribuisce all'attivazione delle proteine calcio-dipendenti, un'altra via attraverso la quale l'attività di Cdc37L1 può essere potenziata.

Oltre alle vie di fosforilazione, l'attività di Cdc37L1 può essere indirettamente influenzata da alterazioni della richiesta di attività chaperonica da parte della cellula. I composti che interagiscono con HSP90 e ne interrompono la funzione possono inavvertitamente rendere necessario un ruolo maggiore per Cdc37L1 nella stabilizzazione delle proteine client. Questo vale anche per le vie di segnalazione che implicano la modulazione dell'attività delle protein-chinasi, dove gli inibitori di specifiche chinasi possono portare a meccanismi di compensazione che aumentano la necessità e l'attività di Cdc37L1. Inoltre, la modulazione della prenilazione delle proteine attraverso alcuni composti può determinare una maggiore dipendenza dalla funzione di chaperone di Cdc37L1 per stabilizzare le proteine non prenilate.