caspase-7 Substrati

Ac-DEVD-AFC è un substrato fluorogenico specificamente progettato per la caspasi-7, che presenta un meccanismo di scissione unico che rilascia un segnale fluorescente al momento dell'attività enzimatica. La struttura di questo composto facilita il riconoscimento selettivo da parte della caspasi-7, consentendo il monitoraggio in tempo reale dei processi apoptotici. Le sue proprietà cinetiche consentono un rapido ricambio del substrato, fornendo approfondimenti sul ruolo della caspasi-7 nella segnalazione cellulare e nella regolazione dell'apoptosi. La fluorescenza del composto aumenta la sensibilità di rilevamento, rendendolo un potente strumento per lo studio delle dinamiche dell'attività delle caspasi.

L'Ac-DEVD-pNA è un substrato sintetico studiato su misura per la caspasi-7, caratterizzato dalla capacità di subire idrolisi, rilasciando un prodotto cromogenico che può essere misurato quantitativamente. Il design di questo substrato promuove interazioni specifiche con il sito attivo della caspasi-7, garantendo un'elevata selettività. La cinetica di reazione rivela una rapida velocità di clivaggio, consentendo un'analisi dettagliata dell'attività della caspasi-7 in vari contesti biologici, illuminando così il suo coinvolgimento nelle vie apoptotiche.

Ac-VAD-AFC è un substrato fluorogenico sintetico appositamente studiato per la caspasi-7, caratterizzato da una struttura unica che ne aumenta l'affinità per il sito attivo dell'enzima. Al momento della scissione, rilascia un prodotto fluorescente che consente di rilevare in modo sensibile l'attività della caspasi-7. Il design del substrato facilita interazioni molecolari distinte, promuovendo una catalisi efficiente e una rapida cinetica di reazione, fondamentali per lo studio delle vie di segnalazione apoptotiche e dei processi cellulari.

Z-DEVD-AFC è un substrato fluorogenico specifico per la caspasi-7, caratterizzato da una sequenza peptidica unica che si adatta in modo ottimale al sito attivo dell'enzima. Questo substrato subisce l'idrolisi, dando luogo a un segnale fluorescente che consente un monitoraggio preciso dell'attività della caspasi-7. Le sue caratteristiche strutturali favoriscono interazioni specifiche con l'enzima. Le sue caratteristiche strutturali promuovono interazioni specifiche con l'enzima, aumentando la velocità di reazione e fornendo approfondimenti sui meccanismi apoptotici e sulle dinamiche cellulari.

Z-DEVD-pNA è un substrato selettivo per la caspasi-7, caratterizzato da una configurazione peptidica unica che facilita un forte legame con il sito attivo dell'enzima. Al momento della scissione, rilascia un prodotto cromogenico che consente di quantificare l'attività della caspasi-7 attraverso saggi colorimetrici. Il design del substrato migliora la specificità e la cinetica di reazione, rendendolo uno strumento efficace per studiare le vie apoptotiche e la regolazione della morte cellulare programmata in vari contesti biologici.

Ac-VAD-pNA è un substrato peptidico sintetico specifico per la caspasi-7, caratterizzato da un'acetilazione N-terminale unica e da una sequenza valina-alanina-aspartato. Questa configurazione promuove efficienti interazioni enzima-substrato, portando a una rapida idrolisi. Il prodotto risultante, la p-nitroanilina, presenta proprietà di assorbanza distinte, consentendo un monitoraggio preciso dell'attività della caspasi-7. Il suo design non solo aumenta la selettività, ma anche l'efficacia e l'efficacia del prodotto. Il suo design non solo aumenta la selettività, ma fornisce anche approfondimenti sulle dinamiche delle cascate di segnalazione apoptotiche.

(Z-Asp-Glu-Val-Asp)2-Rh110 è un peptide sintetico progettato per agganciare selettivamente la caspasi-7, caratterizzato da un doppio motivo aspartato-glutammato che aumenta l'affinità di legame. Questa struttura facilita il clivaggio specifico da parte dell'enzima, dando origine a un derivato fluorescente della rodamina 110. Le esclusive proprietà di fluorescenza consentono di ottenere in tempo reale il risultato desiderato. Le esclusive proprietà di fluorescenza consentono di tracciare in tempo reale l'attività della caspasi-7, fornendo preziose indicazioni sui meccanismi di apoptosi cellulare e sulla cinetica dei processi proteolitici.