CapZ-α2 Attivatori

I comuni attivatori di CapZ-α2 includono, ma non sono limitati a, jasplakinolide CAS 102396-24-7, citalasina D CAS 22144-77-0, falloidina CAS 17466-45-4, latrunculina A, latrunculia magnifica CAS 76343-93-6 e cloruro di calcio anidro CAS 10043-52-4.

CapZ-α2, una subunità del complesso proteico CapZ, è un componente essenziale del citoscheletro di actina delle cellule eucariotiche. CapZ, nota anche come F-actin capping protein, è un eterodimero composto da due subunità: α e β, con isoforme multiple di ciascuna, tra cui CapZ-α2. Questo complesso proteico è espresso in modo ubiquitario e si localizza all'estremità a crescita rapida (estremità spinata) dei filamenti di actina, dove svolge la funzione cruciale di regolare l'assemblaggio e lo smontaggio dei filamenti di actina.

Il ruolo principale di CapZ-α2 è quello di legarsi alle estremità spinate dei filamenti di actina, impedendo così l'aggiunta o la perdita di monomeri di actina a questa estremità del filamento. Questa attività di capping è fondamentale per mantenere la stabilità e la lunghezza dei filamenti di actina, che sono fondamentali per vari processi cellulari, tra cui la motilità, la forma, la divisione e la contrazione muscolare delle cellule. Controllando la dinamica del citoscheletro di actina, CapZ-α2 influenza indirettamente queste funzioni cellulari. La regolazione di CapZ-α2, e quindi dell'attività di CapZ, è complessa e coinvolge diverse vie di segnalazione che modulano la sua capacità di tappatura in risposta alle esigenze cellulari. La fosforilazione, il legame con i fosfoinositidi e le interazioni con altre proteine che legano l'actina possono influenzare la funzione di CapZ, promuovendo o inibendo la sua capacità di chiusura.