Date published: 2025-9-11

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CAMSAP1 Inibitori

I comuni inibitori di CAMSAP1 includono, a titolo esemplificativo, il nocodazolo CAS 31430-18-9, il taxolo CAS 33069-62-4, la vinblastina CAS 865-21-4, la colchicina CAS 64-86-8 e l'epotilone B, sintetico CAS 152044-54-7.

Gli inibitori di CAMSAP1 sono una classe di composti progettati per inibire la funzione della proteina associata alla spettrina regolata dalla calmodulina 1 (CAMSAP1), una proteina coinvolta nella regolazione della dinamica dei microtubuli. CAMSAP1 svolge un ruolo critico nel mantenimento della stabilità dei microtubuli, legandosi alle estremità inferiori dei microtubuli e proteggendoli dalla depolimerizzazione. Questa regolazione è essenziale per la formazione e il mantenimento degli array di microtubuli non centrosomici, che sono importanti per l'architettura cellulare, il trasporto intracellulare e la polarità cellulare. L'inibizione di CAMSAP1 interrompe questi processi compromettendo la sua capacità di interagire con i microtubuli, con conseguenti alterazioni dell'organizzazione e della dinamica della rete di microtubuli. Gli inibitori di CAMSAP1 agiscono interferendo con la capacità della proteina di legarsi alle estremità minime dei microtubuli, impedendole di stabilizzare queste strutture. Inibendo CAMSAP1, i ricercatori possono studiare come gli array di microtubuli contribuiscono a varie funzioni cellulari, tra cui il traffico intracellulare e l'organizzazione del citoscheletro. Questi inibitori sono strumenti importanti per comprendere i ruoli specifici degli array di microtubuli non centrosomali e come influenzano la morfologia, la migrazione e la divisione delle cellule. Inoltre, lo studio dell'inibizione di CAMSAP1 permette di esplorare i meccanismi molecolari con cui le estremità minime dei microtubuli sono regolate in diversi tipi di cellule. La manipolazione precisa dell'attività di CAMSAP1 attraverso gli inibitori fornisce una visione dei meccanismi più ampi dell'organizzazione citoscheletrica e del suo impatto sui processi cellulari.

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