β-Glucoronidase Inibitori

I comuni inibitori della β-glucoronidasi includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, l'acido glicirretinico CAS 471-53-4, l'acido L-ascorbico, l'acido libero CAS 50-81-7, l'esperidina CAS 520-26-3, la quercetina CAS 117-39-5 e la baicaleina CAS 491-67-8.

Gli inibitori chimici della β-glucuronidasi possono esercitare la loro azione inibitoria attraverso vari meccanismi, principalmente imitando la struttura dei substrati naturali dell'enzima o legandosi al suo sito attivo, impedendo così la catalisi delle reazioni che comportano l'idrolisi dei glucuronidi. Il saccarolattone ne è un esempio lampante, poiché compete con i substrati naturali della β-glucuronidasi per il sito attivo, bloccandola di fatto. Allo stesso modo, l'acido D-Saccarico 1,4-lattone si impegna in un'inibizione competitiva con la β-Glucuronidasi, impedendo all'enzima di scomporre i suoi substrati abituali.

Inoltre, anche l'acido glicirretico e l'acido D-glucuronico funzionano come inibitori competitivi grazie alla loro somiglianza strutturale con i substrati dell'enzima, che consente loro di occupare il sito attivo della β-Glucuronidasi, riducendone l'attività. L'acido L-ascorbico riduce l'attività dell'enzima competendo con i substrati naturali nel sito attivo. D'altra parte, i flavonoidi come esperidina, quercetina, baicaleina e crisina inibiscono la β-glucuronidasi legandosi direttamente all'enzima. La loro azione inibitoria è radicata nella capacità di impedire l'interazione tra la β-Glucuronidasi e i suoi substrati, con la quercetina e la baicaleina specificamente note per il loro legame competitivo al sito attivo dell'enzima. L'emodina inibisce la β-glucuronidasi con un meccanismo simile, interagendo con il sito attivo e impedendo così la normale funzione enzimatica. Questi inibitori comprendono complessivamente una serie di strutture e origini, ma tutti convergono sul risultato comune di inibire la funzione della β-Glucuronidasi impedendo l'elaborazione del substrato attraverso meccanismi competitivi e non competitivi.