AUP1 Attivatori

I comuni attivatori di AUP1 includono, ma non solo, la tapsigargina CAS 67526-95-8, la tunicamicina CAS 11089-65-9, l'MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, la brefeldina A CAS 20350-15-6 e la forskolina CAS 66575-29-9.

Gli attivatori di AUP1 comprendono una vasta gamma di sostanze chimiche note per influenzare la degradazione delle proteine associate al reticolo endoplasmatico (ERAD) e la formazione di gocce lipidiche (LD), processi in cui AUP1 svolge un ruolo fondamentale. In prima linea ci sono sostanze chimiche come la tapsigargina e la tunicamicina. La thapsigargina funge da induttore dello stress ER, aumentando i processi ERAD, che a loro volta possono influenzare il ruolo dedicato di AUP1 in questo percorso. D'altra parte, la tunicamicina induce la risposta alle proteine dispiegate (UPR), influenzando indirettamente l'ERAD e influenzando AUP1.

Gli inibitori del proteasoma, come MG132, possono influenzare la funzione di AUP1 nella degradazione delle proteine. L'influenza della brefeldina A sul trasporto da ER a Golgi sottolinea la sua capacità di influenzare le funzioni dell'ER, che a loro volta possono influenzare l'attività di AUP1. Le sostanze chimiche che modulano l'elaborazione dei lipidi, come la forskolina, che aumenta i livelli di cAMP, possono influenzare la funzione di AUP1 nella formazione delle gocce lipidiche. Per quanto riguarda gli acidi grassi, è stato dimostrato che sia l'acido oleico che l'acido palmitico modulano la formazione delle goccioline lipidiche, influenzando così AUP1. Il rosiglitazone, un agonista PPARγ, influisce sul metabolismo lipidico, offrendo un'altra via di influenza sulla funzione di AUP1 riguardo alle goccioline lipidiche. Il ruolo della fenretinide nel metabolismo lipidico può influenzare anche la funzione dedicata di AUP1. L'inibitore di mTOR, Torin 1, influisce sul metabolismo lipidico cellulare, suggerendo un'altra potenziale via di influenza su AUP1. Infine, DBeQ, un inibitore p97 ATP-competitivo, e Eeyarestatin I, un inibitore ERAD, sottolineano i diversi metodi attraverso i quali le sostanze chimiche possono influenzare la via ERAD e quindi la funzione di AUP1 al suo interno.