Aminopeptidase P2 Inibitori

I comuni inibitori dell'aminopeptidasi P2 includono, a titolo esemplificativo, la Bestatina CAS 58970-76-6, l'Amastatina cloridrato CAS 100938-10-1, il Muscimolo CAS 2763-96-4, l'Actinonina CAS 13434-13-4 e il Captopril CAS 62571-86-2.

Gli inibitori dell'aminopeptidasi P2 rappresentano un gruppo eterogeneo di sostanze chimiche che possono influenzare indirettamente l'attività enzimatica dell'aminopeptidasi P2. Questi inibitori funzionano tipicamente interferendo con gli ioni metallici che sono cruciali per l'attività catalitica dell'aminopeptidasi, legandosi al sito attivo dell'enzima o mimando lo stato di transizione dell'idrolisi del peptide. Poiché l'aminopeptidasi P2 è un metalloenzima, composti come la Bestatina, l'Amastatina, la Probestina, il Fosforamidone, l'Actinonina, il Captopril, il Tosedostat e l'Aspergillomarasmina A possono inibire la sua attività chelando lo ione zinco essenziale per la sua funzione. Questo processo di chelazione interrompe il normale funzionamento del sito attivo dell'enzima, impedendo così la scissione dei peptidi.

Inoltre, alcuni di questi inibitori potrebbero interagire con il complesso enzima-substrato o con il sito attivo dell'enzima in modo da impedire il legame con il substrato. Ad esempio, è noto che la Bestatina e l'Amastatina occupano in modo competitivo il sito attivo delle aminopeptidasi, bloccando così l'accesso ai substrati naturali. Composti come l'actinonina, che è un antibiotico, hanno un'ampia capacità di inibire varie aminopeptidasi, suggerendo che le loro caratteristiche strutturali permettono loro di inserirsi nei siti attivi di questi enzimi, compresa l'APP2. Inibitori sintetici come leuhistina, boroleucina, PAQ-22 e BEL-7402 sono stati progettati o scoperti in base alla loro capacità di interagire con i siti attivi delle aminopeptidasi.