Date published: 2025-9-19

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AIP4 Inibitori

I comuni inibitori di AIP4 includono, ma non solo, la 5-azacitidina CAS 320-67-2, la tricostatina A CAS 58880-19-6, l'acido suberoilanilide idrossamico CAS 149647-78-9, l'RGFP966 CAS 1357389-11-7 e il (+/-)-JQ1.

Gli inibitori dell'Atrophin-Interacting Protein 4 appartengono a una specifica classe chimica di composti progettati per indirizzare e modulare l'attività dell'Atrophin-Interacting Protein 4 (AIP4). L'AIP4, nota anche come ITCH (per Itchy E3 ubiquitin ligase), è una proteina cellulare essenziale coinvolta nella regolazione di vari processi intracellulari. È riconosciuta soprattutto per il suo ruolo nel sistema ubiquitina-proteasoma, una via cellulare critica responsabile della degradazione di proteine specifiche. AIP4 agisce come una E3 ubiquitina ligasi, facilitando il trasferimento di molecole di ubiquitina alle proteine bersaglio, marcandole così per la degradazione da parte del proteasoma. Gli inibitori di AIP4 sono progettati per interferire con la sua attività enzimatica, determinando alterazioni nei processi di ubiquitinazione e degradazione delle proteine all'interno della cellula.

La struttura chimica degli inibitori di AIP4 può variare in modo significativo, ma in genere possiedono gruppi funzionali o caratteristiche molecolari che consentono loro di interagire con regioni specifiche della proteina AIP4, interrompendo la sua capacità di legarsi alle proteine bersaglio o di catalizzare le reazioni di ubiquitinazione. Inibendo l'AIP4, questi composti modulano la stabilità e l'attività di varie proteine substrato, influenzando così processi cellulari come il turnover proteico, la trasduzione del segnale e l'omeostasi cellulare. I ricercatori sono interessati a comprendere i meccanismi precisi degli inibitori di AIP4 e le loro applicazioni nella ricerca biologica di base. L'esplorazione degli inibitori di AIP4 fornisce preziose indicazioni sulle intricate vie di regolazione all'interno delle cellule e può portare allo sviluppo di nuove strategie in futuro.

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