Inhibiteurs SP140L

Les inhibiteurs SP140L courants comprennent, sans s'y limiter, l'actinomycine D CAS 50-76-0, l'α-amanitine CAS 23109-05-9, le DRB CAS 53-85-0, la camptothécine CAS 7689-03-4 et le flavopiridol CAS 146426-40-6.

La protéine SP140L, une protéine du corps nucléaire dotée d'une activité de facteur de transcription liant l'ADN et spécifique à l'ARN polymérase II, joue un rôle essentiel dans la machinerie complexe de régulation de l'expression des gènes. La protéine SP140L est principalement localisée dans le corps nucléaire, un compartiment essentiel du noyau de la cellule où se déroulent les principaux événements transcriptionnels. La fonction de cette protéine tourne autour de sa capacité à interagir avec des séquences d'ADN spécifiques et à moduler le processus de transcription initié par l'ARN polymérase II. Essentiellement, SP140L agit comme un facteur de transcription, influençant la transcription des gènes en facilitant ou en inhibant la liaison de l'ARN polymérase II aux modèles d'ADN.

Les inhibiteurs de SP140L ciblent principalement la machinerie transcriptionnelle et les processus liés à l'ADN. Par exemple, l'actinomycine D et l'actinomycine X2 se lient directement à l'ADN, empêchant la synthèse de l'ARN et, par extension, la fonction de SP140L dans la régulation de la transcription des gènes. L'α-Amanitine et le DRB ciblent spécifiquement l'ARN polymérase II, inhibant directement l'enzyme dont dépend l'activité transcriptionnelle de SP140L. La camptothécine perturbe la topologie de l'ADN en inhibant la topoisomérase I, ce qui endommage l'ADN et affecte indirectement le rôle régulateur de SP140L en perturbant la matrice d'ADN. Le flavopiridol, un inhibiteur de CDK, interfère avec la phosphorylation de l'ARN polymérase II, altérant la fonction de facteur de transcription de SP140L.