Date published: 2025-11-29

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Inhibiteurs Histone cluster 1 H4I

Les inhibiteurs courants de l'histone cluster 1 H4I comprennent, entre autres, le disulfiram CAS 97-77-8, l'acide anacardique CAS 16611-84-0, la curcumine CAS 458-37-7, le garcinol CAS 78824-30-3 et l'olaparib CAS 763113-22-0.

Les inhibiteurs de l'histone cluster 1 H4I représentent une classe spécialisée de composés chimiques conçus pour inhiber sélectivement l'activité de l'histone cluster 1, en ciblant spécifiquement le sous-type H4I. Les histones sont des protéines intégrales de l'organisation de l'ADN dans le noyau, formant des nucléosomes qui servent de base structurelle à la chromatine. La désignation H4I fait référence à une variante de l'histone H4, l'une des histones essentielles à l'assemblage des nucléosomes. En tant que variante spécifique du groupe d'histones 1, H4I devient un point focal pour les chercheurs qui cherchent à démêler les complexités de la dynamique de la chromatine et de la régulation des gènes.

Le développement d'inhibiteurs de l'histone cluster 1 H4I nécessite une compréhension détaillée des caractéristiques structurelles de l'histone H4I et de son rôle spécifique dans l'organisation de la chromatine. Ces inhibiteurs sont méticuleusement conçus pour être spécifiques, dans le but de se lier sélectivement à des régions clés de l'histone cluster 1 H4I et de perturber ses fonctions normales. En utilisant ces inhibiteurs dans des contextes expérimentaux, les chercheurs peuvent explorer les conséquences de l'inhibition de cette variante d'histone particulière, ce qui permet d'obtenir des informations précieuses sur le remodelage de la chromatine et la régulation complexe de l'expression des gènes. L'étude des histones, y compris des variantes comme H4I, contribue de manière significative à faire progresser notre compréhension des mécanismes épigénétiques, offrant des aperçus cruciaux sur les processus dynamiques qui régissent la régulation des gènes et l'orchestration complexe des fonctions cellulaires au niveau de la chromatine.

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