Le CCDC125 est une protéine régulée par diverses modifications post-traductionnelles, dont la phosphorylation, qui peuvent altérer de manière significative son activité fonctionnelle. Le CCDC125 est notamment activé par l'élévation des niveaux d'AMP cyclique intracellulaire. Les composés qui augmentent l'activité de l'adénylyl cyclase ou qui inhibent les phosphodiestérases entraînent une accumulation d'AMPc dans la cellule, ce qui provoque l'activation de la protéine kinase A (PKA). La PKA, à son tour, phosphoryle le CCDC125, modulant ainsi son activité. En outre, certains agonistes qui se lient aux récepteurs couplés aux protéines G peuvent également augmenter les niveaux d'AMPc, contribuant ainsi à l'activation du CCDC125 par la PKA. Ce mécanisme d'action démontre l'importance de l'axe de signalisation AMPc-PKA dans la régulation de l'activité du CCDC125.
En outre, l'activité du CCDC125 est influencée par d'autres kinases cellulaires activées par divers stimuli. Par exemple, les activateurs de kinases qui ciblent la protéine kinase C (PKC) ou la voie Jun N-terminal kinase (JNK) peuvent phosphoryler le CCDC125, affectant ainsi son état fonctionnel. L'influx de calcium dans la cellule peut activer les kinases dépendantes du calcium, ce qui peut également entraîner la phosphorylation et l'activation subséquente du CCDC125. En outre, l'inhibition des protéines phosphatases crée un environnement cellulaire propice à la phosphorylation soutenue de protéines comme la CCDC125, ce qui les maintient dans un état actif.
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