IscU1/2 Anticuerpo (B-3): sc-271536

Los grupos de hierro-azufre (Fe-S) son cofactores esenciales para una amplia variedad de procesos, incluyendo la transferencia de electrones en la fosforilación oxidativa, la catálisis de reacciones enzimáticas en aconitasa y deshidratasas, y el mantenimiento de la integridad estructural en la enzima de reparación de ADN endonucleasa III. En bacterias y eucariotas, varios genes están implicados en la biogénesis de proteínas que contienen grupos Fe-S. IscU1 e IscU2, homólogos de las proteínas bacterianas IscU y NifU, son proteínas de ensamblaje de grupos de hierro. La eliminación de IscU1 o IscU2 resulta en un aumento de la acumulación de hierro dentro de las mitocondrias, la pérdida de actividad de la enzima aconitasa [4Fe-4S] y la supresión del daño oxidativo en células que carecen de superóxido dismutasa cúprico/zinc en el citosol. IscU1 e IscU2 están regulados por el estado de hierro de la célula y se localizan principalmente en las mitocondrias. En las células humanas, el empalme alternativo del pre-ARNm de IscU da como resultado la síntesis de estas dos proteínas, que difieren en el extremo N y se localizan ya sea en el citosol (IscU1) o en las mitocondrias (IscU2). Las proteínas IscU interactúan con IscS, una desulfurasa de cisteína, para secuestrar azufre inorgánico para el ensamblaje de grupos Fe-S. El complejo proteico IscU-IscS se localiza tanto en las mitocondrias como en el citosol, lo que implica que el ensamblaje de grupos Fe-S tiene lugar en múltiples compartimentos subcelulares en las células mamíferas.

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IscU1/2 Anticuerpo (B-3) Referencias:

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2. La proteína cloroplástica CnfU similar a la NifU de Arabidopsis, que puede actuar como proteína andamiaje del cúmulo de hierro-azufre, es necesaria para la biogénesis de la ferredoxina y el fotosistema I.  |  Yabe, T., et al. 2004. Plant Cell. 16: 993-1007. PMID: 15031412
3. Localización extramitocondrial de la frataxina y su asociación con IscU1 durante la diferenciación tipo enterocito de la línea celular de adenocarcinoma de colon humano Caco-2.  |  Acquaviva, F., et al. 2005. J Cell Sci. 118: 3917-24. PMID: 16091420
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5. La chaperona especializada Hsp70 (HscA) se une preferentemente a la conformación desordenada, mientras que la proteína J (HscB) se une preferentemente a la conformación estructurada de la proteína andamio del cluster hierro-azufre (IscU).  |  Kim, JH., et al. 2012. J Biol Chem. 287: 31406-13. PMID: 22782893
6. La chaperona mitocondrial humana (mtHSP70) y la cisteína desulfurasa (NFS1) se unen preferentemente a la conformación desordenada, mientras que la cochaperona (HSC20) se une a la conformación estructurada de la proteína andamio del cúmulo de hierro-azufre (ISCU).  |  Cai, K., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 28755-70. PMID: 23940031
7. La presencia de múltiples defectos celulares asociados a una nueva mutación G50E de la proteína del andamiaje del cluster hierro-azufre (ISCU) conduce al desarrollo de una miopatía mitocondrial.  |  Saha, PP., et al. 2014. J Biol Chem. 289: 10359-10377. PMID: 24573684
8. Solapamiento de los sitios de unión del factor de ensamblaje del homólogo de la frataxina y del factor de transferencia de la proteína de choque térmico 70 en la proteína andamio del cúmulo de hierro-azufre Isu.  |  Manicki, M., et al. 2014. J Biol Chem. 289: 30268-30278. PMID: 25228696
9. Nuevos conocimientos sobre la patología de la hipertensión pulmonar: implicación del eje miR-210/ISCU1/2/Fe-S.  |  Tang, H., et al. 2015. EMBO Mol Med. 7: 689-91. PMID: 25851536
10. El complejo de ensamblaje hierro-azufre humano cataliza la síntesis de grupos [2Fe-2S] en ISCU2 que pueden transferirse a moléculas receptoras.  |  Fox, NG., et al. 2015. Biochemistry. 54: 3871-9. PMID: 26016389

El anticuerpo IscU1/2 preferido es el Anticuerpo IscU1/2 (B-12): sc-271468.