connexin 32 Anticuerpo (HAM8): sc-21794

La familia de proteínas connexin forma complejos hexaméricos llamados "conexones" que facilitan el movimiento de proteínas de bajo peso molecular entre las células a través de las uniones de hendidura. Las proteínas connexin comparten una topología común de cuatro dominios alfa-helicoidales transmembrana, dos bucles extracelulares, un bucle citoplasmático y terminales N- y C-citoplasmáticos. Muchas de las diferencias funcionales clave surgen de sustituciones específicas de aminoácidos en los dominios más altamente conservados, las regiones transmembrana y extracelulares. Cada uno de los aproximadamente 20 isoformas de connexina produce canales con permeabilidades distintas y sensibilidades eléctricas y químicas; por lo tanto, una connexina generalmente no puede sustituir completamente a otra. En consecuencia, una amplia variedad de fenotipos malignos se asocian con la disminución de la expresión de connexina y la comunicación de las uniones de hendidura, dependiendo de la connexina particular que esté afectada. Por ejemplo, las mutaciones en la connexina 32 resultan en la enfermedad de Charcot-Marie-Tooth, una enfermedad desmielinizante del sistema nervioso periférico.