Chymotrypsin Activadores

Los activadores comunes de la quimotripsina incluyen, entre otros, el hidrocloruro de éster etílico de N-α-benzoil-L-arginina CAS 2645-08-1, el hidrocloruro de p-APMSF CAS 74938-88-8, la N,N-dimetil-caseína CAS 9000-71-9, el fluoruro de fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6 y la L-lisina CAS 56-87-1.

Los activadores de la quimotripsina comprenden un grupo diverso de compuestos químicos que promueven indirectamente la actividad funcional de la quimotripsina a través de la estabilización y la protección contra la autolisis. La benzamidina y la N,N-dimetilcaseína sirven como agentes exógenos que estabilizan la conformación activa y mejoran el recambio de sustrato, respectivamente, aumentando así la eficiencia proteolítica de la quimotripsina. Del mismo modo, el éster etílico de Nα-Benzoil-L-arginina actúa como sustrato específico, cuya escisión por la Quimotripsina significa un aumento de la actividad enzimática. La unión irreversible del clorhidrato de fluoruro de 4-(Amidinofenil)metanosulfonilo al sitio activo de la Quimotripsina impide su degradación, prolongando así su vida funcional. El inhibidor de la serina proteasa fluoruro de fenilmetanosulfonilo (PMSF) también aumenta la estabilidad al unirse al residuo de serina del sitio activo, lo que, junto con la acción de modificación covalente de la clorometilcetona tosil-L-lisina (TLCK) sobre el residuo de histidina, preserva la función proteolítica de la enzima.

Los inhibidores endógenos como la α1-Antimotripsina y la α1-Antitripsina aseguran paradójicamente que la Quimotripsina conserve su estructura activa, evitando su degradación prematura y facilitando una actividad enzimática sostenida. El inhibidor de tripsina de la soja (SBTI), al unirse reversiblemente a la quimotripsina, aumenta de forma similar su estabilidad y, en consecuencia, su capacidad proteolítica. El péptido sintético Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC sirve como sustrato fluorogénico, y su escisión por la quimotripsina permite el seguimiento indirecto de la mayor actividad de la enzima. Agentes reticulantes como el etilenglicol bis(succinimidil succinato) (EGS) actúan estabilizando la quimotripsina mediante la unión de residuos de lisina, favoreciendo un mejor acceso al sustrato y la actividad enzimática. Por último, el fluorofosfato de diisopropilo (DFP) inhibe las serinproteasas como la quimotripsina al fosforilar la serina del sitio activo, protegiéndola así de la inactivación autolítica y mejorando su conservación funcional. En conjunto, estos activadores de la quimotripsina aumentan la estabilidad y la actividad de la enzima, garantizando una función proteolítica eficaz sin regular directamente su expresión ni desencadenar su activación inicial.