Las sustancias químicas clasificadas como inhibidores de SIMC1 son diversas e influyen en varios aspectos de la vía de SUMOilación y procesos celulares relacionados. La SUMOilación implica la unión de pequeñas proteínas modificadoras similares a la ubiquitina (SUMO) a residuos de lisina en proteínas diana, un proceso que es esencial para una variedad de funciones celulares, incluyendo el transporte nuclear-citosólico, la regulación transcripcional, la apoptosis, la estabilidad de proteínas y la respuesta al estrés.
Los inhibidores propuestos actúan modulando diferentes pasos de la cascada de SUMOilación, lo que puede afectar a la función de SIMC1. El ácido anacárdico y el ácido ginkgólico, por ejemplo, se dirigen a los pasos iniciales del proceso de SUMOilación inhibiendo las enzimas responsables de activar las proteínas SUMO. El ML-792 y la Espectomicina B1 también interrumpen la vía de SUMOilación al dirigirse a las enzimas E1 y E2, respectivamente. Tenovin-6 altera el equilibrio de la SUMOilación mediante la inhibición de SIRT1, que participa indirectamente en el proceso de deSUMOilación. Otros compuestos, como la cloroquina y la pir-41, pueden influir en la degradación o el reciclaje de las proteínas SUMOiladas y, por tanto, afectar indirectamente a la función de SIMC1. Los inhibidores del proteasoma, como el Bortezomib, pueden aumentar los niveles de proteínas SUMOiladas, lo que puede tener efectos secundarios en la actividad de SIMC1. La sulfasalazina, a través de su actividad inhibidora de NF-kB, puede modular la expresión de genes relacionados con la vía de SUMOilación.
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