P23 Antikörper (G-7): sc-376725

P23, auch bekannt als PTGES3 (Prostaglandin E Synthase 3) oder TEBP (Telomerase-Bindungsprotein p23), ist ein ubiquitär exprimiertes Protein, das als Co-Chaperon fungiert und eine wichtige Rolle bei der Signaltransduktion spielt. Als eines mehrerer Proteine im HSP 90-basierten molekularen Chaperon-Komplex, fördert P23 den Abbau von transkriptionellen Regulierungskomplexen, indem es die Rezeptor-vermittelte transkriptionelle Aktivierung stört. P23 wirkt in hormoneller Abhängigkeit, um das Steroid-Komplex Estrogen Rezeptor Alpha (ERα) zu seiner reifen Form zu chaperonieren und die Expression von ERα-bezogenen Genen zu regulieren. Lokalisiert im Cytoplasma interagiert P23 mit dem Glucocorticoid-Rezeptor (GR) und wird durch die Disassembly der GR-Transkriptionsmaschinerie gedacht, um die GR-abhängige Transkription zu inhibieren. Die Beteiligung von P23 an verschiedenen steroid-rezeptor-vermittelten Signalwegen deutet auf eine enge Beteiligung an der Signaltransduktion und der Regulation zellulärer Prozesse hin. Die Hochregulierung von P23 wird in der Invasion und Metastasierung verschiedener Krebsarten impliziert.

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P23 Antikörper (G-7) Literaturhinweise:

1. Die molekularen Chaperone p23 wirken in einem späten Stadium der intrazellulären Rezeptorwirkung, um die Wirksamkeit von Liganden unterschiedlich zu beeinflussen.  |  Freeman, BC., et al. 2000. Genes Dev. 14: 422-34. PMID: 10691735
2. Lokalisierung der Interaktionsstellen zwischen p23 und Hsp90 in Lösung.  |  Martinez-Yamout, MA., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 14457-64. PMID: 16565516
3. cPGES/p23 ist für die Funktion des Glukokortikoidrezeptors und das embryonale Wachstum erforderlich, nicht jedoch für die Prostaglandin-E2-Synthese.  |  Lovgren, AK., et al. 2007. Mol Cell Biol. 27: 4416-30. PMID: 17438133
4. p23/Sba1p schützt unabhängig von seiner intrinsischen Chaperonaktivität vor Hsp90-Inhibitoren.  |  Forafonov, F., et al. 2008. Mol Cell Biol. 28: 3446-56. PMID: 18362168
5. Eine verkürzte Form von p23 reguliert die Telomerase-Aktivität durch Unterbrechung der Hsp90-Funktion herunter.  |  Woo, SH., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 30871-80. PMID: 19740745
6. Die globale Funktionskarte des molekularen Chaperons p23 zeigt ein ausgedehntes zelluläres Netzwerk.  |  Echtenkamp, FJ., et al. 2011. Mol Cell. 43: 229-41. PMID: 21777812
7. Die durch miRNA vermittelte Hochregulierung des Cochaperons p23 wirkt als antiapoptotischer Faktor bei akuter lymphoblastischer Leukämie im Kindesalter.  |  Liu, X., et al. 2012. Leuk Res. 36: 1098-104. PMID: 22677230
8. Das Salatchlorosevirus P23 unterdrückt die RNA-Stummschaltung und löst bei erhöhten Temperaturen eine lokale Nekrose mit zunehmender Schwere aus.  |  Kubota, K. and Ng, JC. 2016. Phytopathology. 106: 653-62. PMID: 26828232
9. Die molekularen Chaperone Hsp90 und p23 kontrollieren die Chromatinarchitektur, indem sie den Funktionspool des Rsc-Chromatinremodellers aufrechterhalten.  |  Echtenkamp, FJ., et al. 2016. Mol Cell. 64: 888-899. PMID: 27818141
10. Die Herunterregulierung von p23 in normalen Lungenepithelzellen reduziert die Toxizität von Benzo[a]pyren und Zigarettenrauchkondensat über einen von Aryl-Kohlenwasserstoff-Rezeptoren abhängigen Mechanismus.  |  Chen, J., et al. 2019. Toxicol Sci. 167: 239-248. PMID: 30204910

Der bevorzugte. P23 Antikörper ist P23 Antikörper (JJ6): sc-101496.