TRP14, auch bekannt als Thioredoxin-verwandtes Protein 14, ist ein kleines 14-kDa-Protein, das zur Thioredoxin-Familie gehört, die eine zentrale Rolle bei der Aufrechterhaltung des Redox-Zustands von Zellen spielt. TRP14 zeichnet sich durch eine konservierte aktive Stelle und eine Beteiligung an der Thiol-Redox-Kontrolle aus. Es wirkt spezifisch bei der Reduktion anderer Proteine durch Cystein-Thiol-Disulfid-Austausch mit und ist somit an der zellulären Abwehr von oxidativem Stress beteiligt. Im Gegensatz zu klassischen Thioredoxinen besitzt TRP14 keine typische Thioredoxin-Faltung, was auf einen einzigartigen Mechanismus und eine Spezifität für seine Substrate hindeutet.
Die Aktivität von TRP14 ist für die Regulierung verschiedener biologischer Prozesse, einschließlich Zellwachstum, Apoptose und Immunreaktion, von wesentlicher Bedeutung. Seine Expression wird häufig durch oxidativen Stress reguliert, und es ist möglicherweise an der zellulären Reaktion auf solchen Stress beteiligt, indem es dazu beiträgt, die Zellen vor den durch reaktive Sauerstoffspezies (ROS) verursachten Schäden zu schützen. Als Antioxidans kann TRP14 mit oxidierten Cysteinresten auf Zielproteinen interagieren und diese reduzieren, wodurch deren Funktion wiederhergestellt und die zelluläre Homöostase aufrechterhalten wird. Die genaue physiologische Rolle und die Regulierungsmechanismen von TRP14 werden noch entschlüsselt, aber es wird deutlich, dass TRP14 ein wichtiger Akteur im komplexen Netzwerk der zellulären Redox-Regulierung ist.
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