L'attività di SERF1B, una proteina implicata in vari processi cellulari, può essere regolata da diversi meccanismi biochimici. I composti che potenziano l'attività dell'adenililciclasi aumentano i livelli intracellulari di cAMP, portando all'attivazione della proteina chinasi A (PKA). La PKA attivata ha ampi effetti cellulari, tra cui eventi di fosforilazione che potrebbero alterare direttamente lo stato funzionale di SERF1B. Allo stesso modo, altri composti possono agire come agonisti beta-adrenergici per stimolare la stessa via adenililciclasi-cAMP, indicando un meccanismo conservato attraverso il quale l'attività di SERF1B potrebbe essere modulata. Inoltre, l'inibizione delle fosfodiesterasi da parte di alcune molecole impedisce la scissione di cAMP e cGMP, potenziando ulteriormente l'attivazione della PKA o della protein chinasi G (PKG), influenzando così l'attività del SERF1B. La modulazione dei livelli di calcio intracellulare attraverso gli ionofori può attivare le proteine calcio-dipendenti, che a loro volta potrebbero influenzare l'attività di SERF1B attraverso messaggeri secondari o altri intermedi di segnalazione.
Inoltre, il paesaggio di segnalazione in cui opera SERF1B può essere influenzato da composti che modulano l'attività delle chinasi o bloccano la sintesi proteica, inducendo così vie di stress che possono influenzare indirettamente il ruolo di SERF1B nella cellula. Per esempio, l'inibizione delle fosfatasi proteiche porta a un accumulo di proteine fosforilate, che potrebbe spostare l'equilibrio delle interazioni proteina-proteina a favore di quelle che attivano SERF1B. Analogamente, l'uso di inibitori di chinasi specifici per vie come PI3K/AKT o MEK/ERK può determinare interazioni proteiche o stati di fosforilazione alterati che possono avere effetti a valle sull'attività di SERF1B.
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