Inhibiteurs Selenoprotein M marker

Les inhibiteurs courants du marqueur de la sélénoprotéine M comprennent, sans s'y limiter, l'Ebselen CAS 60940-34-3, l'Auranofin CAS 34031-32-8, le nitrate d'argent CAS 7761-88-8, le chlorure de cadmium anhydre CAS 10108-64-2 et l'acétate de plomb(II) CAS 301-04-2.

Les inhibiteurs chimiques de la sélénoprotéine M peuvent exercer leur influence par le biais de diverses interactions avec le site actif de la protéine ou ses systèmes associés. L'ebselen, qui agit comme un imitateur de la glutathion peroxydase, peut perturber l'équilibre redox essentiel à la fonction normale de la sélénoprotéine M. L'auranofin cible la thiorédoxine réductase, une enzyme qui partage des similitudes fonctionnelles avec les sélénoprotéines, y compris la sélénoprotéine M, ce qui peut altérer les mécanismes antioxydants qu'elle soutient. Le nitrate d'argent peut se lier directement aux groupes sélénol de la sélénoprotéine M, essentiels à son activité, ce qui entraîne son inhibition. Le chlorure de cadmium et le chlorure de mercure (II) peuvent interférer avec la teneur en sélénium de la sélénoprotéine M, soit en remplaçant le sélénium, soit en formant des liaisons de haute affinité, ce qui entraîne une perte de la configuration et de la fonction correctes de la protéine.

En outre, l'acétate de plomb(II) et le chlorure de méthylmercure(II) peuvent se lier aux sites actifs contenant du sélénium au sein du marqueur Sélénoprotéine M, inhibant ainsi son activité. Le trioxyde d'arsenic, connu pour interagir avec les thiols vicinaux, peut interférer avec le résidu sélénocystéine de la sélénoprotéine M, tandis que la sélénazofurine entre en compétition avec l'utilisation du sélénium, qui est essentiel pour la synthèse de la sélénoprotéine M fonctionnelle. L'hexachlorure de tungstène inhibe les molybdoenzymes, qui sont souvent associées aux sélénoprotéines, affectant ainsi indirectement l'activité de la sélénoprotéine M. L'oxyde nitrique peut altérer la structure et la fonction des sélénoprotéines, y compris le marqueur de la sélénoprotéine M, entraînant leur inhibition. Enfin, la chloroquine, en augmentant le stress oxydatif, peut remettre en cause la capacité antioxydante de la sélénoprotéine M, ce qui entraîne l'inhibition de sa fonction normale dans l'environnement cellulaire.