Ribosomal Protein S16 Activateurs

Les activateurs courants de la protéine ribosomale S16 comprennent, entre autres, le cycloheximide CAS 66-81-9, la puromycine CAS 53-79-2, l'anisomycine CAS 22862-76-6, l'émétine CAS 483-18-1 et l'homoharringtonine CAS 26833-87-4.

Les activateurs de la protéine ribosomale S16 représentent une classe de composés qui augmentent indirectement les besoins fonctionnels et l'activité de la protéine ribosomale S16 en influençant la machinerie de synthèse des protéines. Le cycloheximide augmente la demande en protéine ribosomique S16 en inhibant le processus de translocation et en rendant ainsi sa fonction nécessaire pour une performance ribosomique efficace. De même, la puromycine et l'anisomycine perturbent toutes deux la traduction, soit en provoquant une terminaison prématurée de la chaîne, soit en interférant avec l'activité de la peptidyltransférase, ce qui augmente le taux de renouvellement des ribosomes et le besoin associé de la protéine ribosomique S16 dans la gestion de ces complexes. La ricine, en inactivant la sous-unité ribosomique 60S, et l'émétine, en inhibant l'étape d'élongation, créent toutes deux un contexte dans lequel le rôle de la protéine ribosomique S16 dans le ribosome est souligné en raison de l'importance accrue du maintien de la synthèse protéique dans de telles conditions d'inhibition. La sparsomycine et l'homoharringtonine, qui ciblent respectivement la formation de liaisons peptidiques et l'étape d'élongation initiale, contribuent également à renforcer la dépendance du ribosome à l'égard de l'intégrité structurelle de la protéine ribosomale S16.

La pactamycine et la blasticidine S, qui inhibent l'initiation de la traduction et l'activité de la peptidyltransférase, renforcent l'activité de la protéine ribosomique S16 dans l'assemblage des ribosomes pendant la répression de la traduction. La tunicamycine, en induisant un stress du RE, entraîne une augmentation compensatoire de la synthèse protéique, qui nécessite indirectement une activité robuste de la protéine ribosomale S16 pour répondre à la demande accrue de ribosomes fonctionnels. La liaison du chloramphénicol à la sous-unité 50S et l'inhibition du renouvellement de l'EF-G par l'acide fusidique entraînent toutes deux un renforcement indirect du rôle de la protéine ribosomique S16 en imposant un stress fonctionnel supplémentaire à l'assemblage et au recyclage des ribosomes. Collectivement, ces activateurs ne stimulent pas directement la protéine ribosomique S16, mais augmentent son activité en accroissant la charge fonctionnelle des processus d'assemblage des ribosomes et de synthèse des protéines dans lesquels elle joue un rôle essentiel.