REPS1, également connue sous le nom de RalBP1-associated Eps domain-containing protein 1, est un composant crucial de la voie endocytaire, jouant un rôle important dans l'endocytose médiée par les récepteurs. La protéine est impliquée dans la formation de vésicules recouvertes de clathrine, qui sont essentielles pour l'internalisation de nombreux récepteurs membranaires. REPS1 fonctionne en interagissant avec diverses protéines, dont Eps15, une protéine impliquée dans le recrutement de la clathrine et d'autres protéines accessoires à la membrane plasmique. Cette interaction est vitale pour la formation des puits recouverts de clathrine, précurseurs des vésicules recouvertes de clathrine.
Les inhibiteurs ciblant REPS1 sont des composés chimiques conçus pour moduler l'activité de REPS1, affectant ainsi son rôle dans l'endocytose. Ces inhibiteurs peuvent agir par différents mécanismes, tels que la perturbation des interactions protéine-protéine essentielles à la fonction de REPS1 ou en se liant directement à la protéine et en modifiant sa conformation. La spécificité de ces inhibiteurs est cruciale, car les effets hors cible peuvent avoir des conséquences inattendues sur les processus cellulaires. La conception et le développement d'inhibiteurs de REPS1 nécessitent une compréhension approfondie de la structure et de la fonction de la protéine, ainsi que du réseau complexe d'interactions dans lequel elle est impliquée. En modulant l'activité de REPS1, ces inhibiteurs peuvent fournir des informations précieuses sur les processus fondamentaux de la biologie cellulaire et les mécanismes complexes qui régissent l'endocytose.
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