A inibição da POF1B, uma proteína de ligação à actina, é conseguida através da modulação do citoesqueleto de actina e das suas propriedades dinâmicas. Certos inibidores exercem os seus efeitos ligando-se diretamente aos filamentos ou monómeros de actina, alterando o seu estado de polimerização e reduzindo subsequentemente a disponibilidade de estruturas de actina com as quais a POF1B pode interagir. Isto é conseguido, por exemplo, através da estabilização dos filamentos de actina, impedindo a sua desmontagem e limitando assim o conjunto de actina monomérica que é essencial para a função de ligação da POF1B. Outros compostos actuam cortando os filamentos de actina, o que, por sua vez, impede a capacidade da POF1B de se associar a estas estruturas. Além disso, alguns inibidores têm como alvo as proteínas que regulam o estado de fosforilação das proteínas associadas à actina, o que é crucial para manter a integridade do citoesqueleto de actina e, por extensão, a atividade funcional da POF1B.
A inibição adicional é realizada através de compostos que perturbam a interação complexa entre os filamentos de actina e as proteínas motoras. Os inibidores que bloqueiam a atividade da cinase da cadeia leve da miosina ou da miosina II podem levar a uma diminuição da tensão do citoesqueleto, afectando a paisagem conformacional do citoesqueleto de actina e reduzindo potencialmente os locais de ligação da POF1B. A inibição de vias reguladoras, como a via ROCK ou a via N-WASP-Arp2/3, também leva à redução da polimerização da actina, fundamental para que a POF1B cumpra o seu papel na célula.
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