Inhibiteurs MRP-L37

Les inhibiteurs MRP-L37 courants comprennent, sans s'y limiter, le chloramphénicol CAS 56-75-7, la tétracycline CAS 60-54-8, l'érythromycine CAS 114-07-8, l'azithromycine CAS 83905-01-5 et la clindamycine CAS 18323-44-9.

Les inhibiteurs chimiques de la protéine mL37 de la grande sous-unité ribosomique (MRP-L37) ciblent la protéine en perturbant les processus essentiels de la synthèse des protéines mitochondriales, un domaine clé du rôle fonctionnel de la MRP-L37. Le chloramphénicol, la tétracycline, l'érythromycine, l'azithromycine, le linézolide et la clindamycine exercent leurs effets inhibiteurs en interagissant avec le ribosome mitochondrial. Le chloramphénicol inhibe la MRP-L37 en empêchant la formation de liaisons peptidiques dans le ribosome, ce qui est crucial pour le rôle de la protéine dans la synthèse des protéines mitochondriales. La tétracycline et l'érythromycine parviennent à l'inhibition en se liant au ribosome mitochondrial, perturbant ainsi l'accès à l'aminoacyl-ARNt, une étape critique dans le processus de synthèse des protéines. De même, l'azithromycine et le linézolide interfèrent avec la fonction de MRP-L37 en entravant l'activité peptidyl-transférase du ribosome mitochondrial. La clindamycine cible la même voie, affectant la formation des liaisons peptidiques et, par conséquent, la synthèse des protéines qui impliquent la MRP-L37.

D'autres inhibiteurs sélectionnés, tels que la doxycycline, la minocycline, la puromycine, la daptomycine, l'acide fusidique et la rifampicine, utilisent différents mécanismes pour inhiber la MRP-L37. La doxycycline et la minocycline inhibent la MRP-L37 en se liant au ribosome mitochondrial et en empêchant l'incorporation des acides aminés dans les chaînes peptidiques en croissance, ce qui a un impact direct sur la fonction de synthèse de la protéine. La puromycine perturbe le processus d'élongation des peptides, une phase clé de la synthèse des protéines où la MRP-L37 est active. Le mode d'inhibition de la daptomycine implique la perturbation du potentiel de la membrane mitochondriale, ce qui est essentiel pour une synthèse protéique efficace impliquant la MRP-L37. L'acide fusidique cible le facteur d'élongation G (EF-G) dans le ribosome mitochondrial, affectant l'étape de translocation dans la synthèse des protéines. La rifampicine inhibe indirectement le MRP-L37 en se liant à l'ARN polymérase mitochondriale, influençant ainsi le processus global de synthèse des protéines dont le MRP-L37 fait partie intégrante. Chacun de ces produits chimiques cible des processus spécifiques de la synthèse des protéines mitochondriales, contribuant ainsi à l'inhibition du rôle fonctionnel de MRP-L37 dans cette activité cellulaire vitale.