MMAB Inhibidores

Entre los inhibidores MMAB comunes se incluyen, entre otros, la vitamina B12 CAS 68-19-9, la azida sódica CAS 26628-22-8, el acetato de plomo (II) CAS 301-04-2, el óxido de arsénico (III) CAS 1327-53-3 y el tampón de fijación FCM (10X) CAS 50-00-0.

Los inhibidores químicos de la MMAB incluyen una serie de compuestos que alteran la función normal de esta enzima implicada en la transformación de la cobalamina (vitamina B12) en su forma de cofactor activo, la adenosilcobalamina. La cianocobalamina actúa como antagonista competitivo, uniéndose al sitio de unión de la cobalamina de la MMAB, impidiendo que la enzima convierta la cobalamina en adenosilcobalamina. Esta inhibición competitiva obstruye la eficacia catalítica de la MMAB, impidiendo su función enzimática crítica en el metabolismo de la cobalamina.

Otros inhibidores químicos actúan interfiriendo con la integridad estructural y las interacciones de los iones metálicos de la MMAB. El óxido nítrico puede unirse al ion cobalto dentro de la molécula de cobalamina, modificando su estructura y perjudicando así la capacidad de MMAB para procesar la cobalamina. Los agentes reactivos con metales como el cloruro mercúrico, el acetato de plomo, el cloruro de zinc, el sulfato de cobre(II) y el nitrato de plata inhiben la MMAB al dirigirse a los cofactores metálicos o a los sitios de unión a metales esenciales para la actividad enzimática. El cloruro mercúrico y el nitrato de plata reaccionan con los grupos tiol de la MMAB, mientras que el cloruro de zinc compite con el ion cobalto de la cobalamina. El sulfato de cobre(II) se une al ion cobalto, alterando la estructura de la cobalamina y provocando una disminución de la actividad de la MMAB. Del mismo modo, la azida sódica puede inhibir metaloenzimas como la MMAB al alterar las interacciones de los cofactores metálicos, mientras que el trióxido de arsénico interactúa con los tioles vicinales, esenciales para la actividad de diversas enzimas, incluida la MMAB. Por último, el formaldehído actúa como agente reticulante con los grupos amino de la MMAB, lo que provoca alteraciones estructurales que impiden la función de la enzima. Cada una de estas sustancias químicas se dirige a aspectos bioquímicos específicos de la MMAB, desde la disponibilidad de sustrato hasta las interacciones con los iones metálicos, pasando por la reactividad tiol, culminando en la inhibición de su actividad enzimática.