MFAP1 arbeitet in den Feinheiten der zellulären Maschinerie, was es für ein Spektrum indirekter Einflüsse empfänglich macht. Durch die Aktivierung der Adenylylzyklase erhöht Forskolin den intrazellulären cAMP-Spiegel, einen zweiten Botenstoff, der für verschiedene Signalwege wichtig ist. Die durch das erhöhte cAMP ausgelösten Kaskaden können zahlreiche Proteinaktivitäten modulieren, zu denen möglicherweise auch MFAP1 gehört. In ähnlicher Weise durchläuft EGF, ein potenter Wachstumsfaktor, vielfältige zelluläre Signalwege und eröffnet Wege für eine Interaktion mit MFAP1. An der Kinasefront treten PMA und Genistein als wichtige Akteure auf. Während PMA die Proteinkinase C anregt und damit möglicherweise ein kompliziertes Netz mit MFAP1 spinnt, kann Genistein, ein Tyrosinkinase-Inhibitor, das Gleichgewicht der Signalwege kippen und damit Szenarien für die Modulation von MFAP1 eröffnen.
Verbindungen wie Ionomycin und A23187, beides Kalziumionophore, können das intrazelluläre Kalzium, einen allgegenwärtigen sekundären Botenstoff, erhöhen und damit die Komplexität weiter erhöhen. Das breite Wirkungsspektrum von Kalzium kann indirekt die Rolle von MFAP1 beeinflussen. In ähnlicher Weise bieten Wirkstoffe wie Retinsäure, Dexamethason, PD98059, Rapamycin und Wortmannin, von denen jeder eine einzigartige zelluläre Rolle spielt, die von der Differenzierung bis zum Zellwachstum reicht, einen reichen Hintergrund, vor dem MFAP1 interagieren kann.
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