Die chemische Klasse der HSP-10-Aktivatoren umfasst Verbindungen, die die Aktivität und Expression des Hitzeschockproteins 10 durch verschiedene zelluläre Stressreaktionen und Proteinhomöostase-Mechanismen indirekt beeinflussen. Diese Verbindungen haben durch ihre Interaktion mit verschiedenen molekularen Zielen und Wegen das Potenzial, die Expression und Funktion von HSP 10 zu modulieren, das für die mitochondriale Proteinfaltung und die Reaktion auf zellulären Stress entscheidend ist.
Wirkstoffe wie Geldanamycin und sein Derivat 17-AAG zielen auf HSP90, ein Chaperonprotein, ab, was zu einer kompensatorischen Hochregulierung anderer Hitzeschockproteine, einschließlich HSP 10, führt, um die Proteinhomöostase aufrechtzuerhalten. Die Aktivierung des Hitzeschockfaktors 1 (HSF1) durch Verbindungen wie Celastrol führt zu einer verstärkten Expression von Hitzeschockproteinen, einschließlich HSP 10, insbesondere unter Stressbedingungen. Proteasom-Inhibitoren wie Bortezomib induzieren eine zelluläre Reaktion auf fehlgefaltete Proteine, die möglicherweise die Expression von HSP 10 als Teil des zellulären Abwehrmechanismus erhöht. Andere Vertreter dieser Klasse, wie Arsenit, Quercetin und Zink, lösen über verschiedene Mechanismen zellulären Stress aus, der zur Hochregulierung von Hitzeschockproteinen als Schutzreaktion führt, wozu auch die verstärkte Expression von HSP 10 gehört. Curcumin und Epigallocatechingallat (EGCG), die für ihre weitreichenden Wirkungen auf zelluläre Prozesse bekannt sind, beeinflussen ebenfalls die Hitzeschockproteinspiegel unter Stressbedingungen. Trehalose und Salicylat tragen durch ihre osmoprotektiven bzw. stressauslösenden Eigenschaften zur verstärkten Expression von Hitzeschockproteinen wie HSP 10 bei.
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