Hemoglobin Inibitori

I comuni inibitori dell'emoglobina includono, a titolo esemplificativo, sodio azide CAS 26628-22-8, acrilonitrile CAS 107-13-1, naftalene CAS 91-20-3, anilina CAS 62-53-3 e cloroformio CAS 67-66-3.

Gli inibitori dell'emoglobina agiscono prevalentemente compromettendo la capacità della proteina di trasportare ossigeno. Una parte significativa di questi inibitori agisce attraverso la formazione di metaemoglobina, una forma di emoglobina in cui il ferro del gruppo eme è ossidato allo stato Fe^3+. In questo stato, l'emoglobina non può legare l'ossigeno e quindi la sua funzione di trasporto è ostacolata. Agenti come il nitrito, il ditionito di sodio, il naftalene, l'anilina, il cloroformio, il nitrobenzene e la fenacetina ossidano direttamente l'emoglobina o introducono metaboliti che producono questa forma ossidata.

Un'altra modalità di inibizione è il legame diretto con il ferro del gruppo eme dell'emoglobina. Il monossido di carbonio è un esempio di questo meccanismo. Il CO si lega all'emoglobina circa 210 volte più strettamente dell'ossigeno, determinando una riduzione significativa della capacità dell'emoglobina di trasportare quest'ultimo. Allo stesso modo, composti come il cianuro, l'idrogeno solforato e la sodio azide interagiscono direttamente con il gruppo eme dell'emoglobina, impedendo un efficace legame con l'ossigeno.