FLJ23861 Aktivatoren

Gängige FLJ23861 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1 und Thapsigargin CAS 67526-95-8.

Chemische Aktivatoren von FLJ23861 können verschiedene zelluläre Signalwege aktivieren, um seine funktionelle Aktivität zu fördern. Es ist bekannt, dass Forskolin die Adenylylcyclase aktiviert, was zu einem Anstieg des zyklischen AMP (cAMP) in der Zelle führt. Erhöhte cAMP-Werte können die Proteinkinase A (PKA) aktivieren, eine Kinase, die dann FLJ23861 phosphorylieren kann, was zu dessen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise hemmt IBMX die cAMP-Phosphodiesterase, die normalerweise cAMP abbaut. Indem es den cAMP-Abbau verhindert, trägt IBMX indirekt zur Aktivierung von PKA bei, die wiederum FLJ23861 phosphorylieren und aktivieren kann. Eine andere Chemikalie, PMA, aktiviert die Proteinkinase C (PKC), von der bekannt ist, dass sie eine breite Palette von Zielproteinen phosphoryliert. PKC könnte nach ihrer Aktivierung möglicherweise FLJ23861 phosphorylieren und damit aktivieren.

Darüber hinaus spielt Kalzium eine entscheidende Rolle bei der Aktivierung von FLJ23861 durch den Einsatz von Chemikalien wie Ionomycin und A23187, die beide den intrazellulären Kalziumspiegel erhöhen. Die Erhöhung des Kalziumspiegels kann kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die FLJ23861 phosphorylieren können. Thapsigargin hemmt die SERCA-Pumpe und verursacht einen Anstieg des zytosolischen Kalziumspiegels, der wie Ionomycin und A23187 zur Aktivierung von Kinasen führen kann, die FLJ23861 phosphorylieren. Bisindolylmaleimid I ist zwar ein PKC-Inhibitor, kann aber zur kompensatorischen Aktivierung anderer Kinasen führen, die FLJ23861 phosphorylieren und aktivieren können. Phosphataseinhibitoren wie Calyculin A und Okadasäure verhindern die Dephosphorylierung und halten dadurch Proteine in einem phosphorylierten und aktiven Zustand, zu denen auch FLJ23861 gehören könnte. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen, die an der zellulären Reaktion auf Stress beteiligt sind und die ihrerseits FLJ23861 phosphorylieren und aktivieren können. Schließlich induzieren Brefeldin A und Tunicamycin Stress im endoplasmatischen Retikulum, der Stresskinasen aktivieren kann, was zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von FLJ23861 führt, wodurch es in den zellulären Stressreaktionsmechanismus integriert wird.