FLJ23861 Activateurs

Les activateurs courants du FLJ23861 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine CAS 56092-82-1 et la thapsigargin CAS 67526-95-8.

Les activateurs chimiques du FLJ23861 peuvent engager diverses voies de signalisation cellulaire pour promouvoir son activité fonctionnelle. La forskoline est connue pour activer l'adénylyl cyclase, ce qui entraîne une augmentation de l'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule. Des niveaux élevés d'AMPc peuvent activer la protéine kinase A (PKA), une kinase qui peut alors phosphoryler le FLJ23861, conduisant à son activation. De même, l'IBMX inhibe l'AMPc phosphodiestérase, qui dégrade normalement l'AMPc. En empêchant la dégradation de l'AMPc, l'IBMX contribue indirectement à l'activation de la PKA qui, à son tour, peut phosphoryler et activer le FLJ23861. Une autre substance chimique, la PMA, active la protéine kinase C (PKC), connue pour phosphoryler un large éventail de protéines cibles. La PKC, lorsqu'elle est activée, pourrait potentiellement phosphoryler le FLJ23861, l'activant ainsi.

En outre, le calcium joue un rôle essentiel dans l'activation du FLJ23861 grâce à l'utilisation de produits chimiques tels que l'Ionomycine et l'A23187, qui augmentent tous deux les niveaux de calcium intracellulaire. L'élévation du calcium peut activer des kinases dépendantes du calcium capables de phosphoryler le FLJ23861. La thapsigargin inhibe la pompe SERCA, provoquant une augmentation du taux de calcium cytosolique qui, comme l'Ionomycine et l'A23187, peut entraîner l'activation des kinases qui phosphorylent le FLJ23861. Le bisindolylmaléimide I, bien qu'étant un inhibiteur de la PKC, peut conduire à l'activation compensatoire d'autres kinases susceptibles de phosphoryler et d'activer le FLJ23861. Les inhibiteurs de phosphatase tels que la caliculine A et l'acide okadaïque empêchent la déphosphorylation, maintenant ainsi les protéines dans un état phosphorylé et actif, ce qui pourrait inclure le FLJ23861. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress qui sont impliquées dans la réponse cellulaire au stress et qui, à leur tour, peuvent phosphoryler et activer le FLJ23861. Enfin, la Brefeldine A et la Tunicamycine induisent un stress du réticulum endoplasmique qui peut activer les kinases de stress, conduisant à la phosphorylation et à l'activation ultérieure du FLJ23861, l'intégrant dans le mécanisme de réponse au stress cellulaire.