Date published: 2025-11-2

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Fascin 3 Inibidores

Os inibidores comuns da Fascina 3 incluem, entre outros, a 5-Azacitidina CAS 320-67-2, a Tricostatina A CAS 58880-19-6, a Rapamicina CAS 53123-88-9, o LY 294002 CAS 154447-36-6 e o SB 431542 CAS 301836-41-9.

Os inibidores da Fascina 3 representam uma categoria especializada de compostos químicos que têm como alvo a proteína Fascina 3, um membro da família Fascina conhecido pelo seu papel no agrupamento dos filamentos de actina nas estruturas celulares. As proteínas Fascin são intervenientes fundamentais na organização do citoesqueleto, contribuindo para processos celulares como a motilidade, a forma e a adesão. A Fascina 3, em particular, é altamente expressa em certos tecidos onde desempenha um papel fundamental na estabilização dos feixes de actina, influenciando assim a morfologia celular e a remodelação dinâmica do citoesqueleto. Os inibidores da Fascina 3 são concebidos para interferir com a sua capacidade de se ligar aos filamentos de actina, perturbando a formação de feixes de actina bem compactados. Esta perturbação pode levar a alterações na arquitetura celular, afectando as propriedades mecânicas e o comportamento móvel das células. O desenvolvimento de inibidores da Fascina 3 requer uma compreensão profunda da estrutura da proteína, especialmente dos seus domínios de ligação protéica. Entre esses inibidores encontram-se, normalmente, pequenas moléculas que se encaixam nas bolsas de ligação da Fascina 3, impedindo assim a interação com a actina. Os estudos estruturais, que utilizam frequentemente a cristalografia de raios X ou a microscopia crioelectrónica, são cruciais para identificar esses locais de ligação e orientar a conceção de inibidores eficazes. Além disso, os inibidores da Fascina 3 são frequentemente avaliados quanto à sua especificidade, uma vez que os efeitos fora do alvo podem influenciar outros membros da família Fascina ou proteínas do citoesqueleto não relacionadas, levando potencialmente a consequências indesejadas a nível celular. A inibição selectiva da Fascina 3 representa, portanto, um desafio significativo e uma área de investigação em curso, em que os avanços na modelação computacional, na química sintética e na biologia estrutural continuam a alargar os limites do que é possível na modulação da dinâmica do citoesqueleto.

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