La beta-1,3-N-acetilgalattosaminiltransferasi 2 (B3GALNT2) è un enzima responsabile dell'avvio della sintesi dei glicani O di tipo mucinico nelle glicoproteine. Questo enzima catalizza il trasferimento di N-acetilgalattosamina (GalNAc) ai residui di serina o treonina delle proteine, un passaggio fondamentale nella biosintesi della parte glicanica dei proteoglicani. L'attività di B3GALNT2 è cruciale per il corretto funzionamento dei glicani O di tipo mucinico, che sono coinvolti in numerosi processi biologici, tra cui l'adesione cellulare, la stabilità delle proteine e la risposta immunitaria.L'O-glicosilazione, il tipo di attività enzimatica svolta da B3GALNT2, è una modificazione post-traslazionale che aggiunge strutture carboidratiche alle proteine, alterandone drasticamente le proprietà e le interazioni. Questa modifica è varia e complessa e porta a una moltitudine di strutture glicaniche con varie funzioni. B3GALNT2 contribuisce in modo specifico alla formazione delle strutture core 1, comunemente note come T-antigeni, che sono precursori di rami glicanici più complessi.
La regolazione di B3GALNT2 è fondamentale, poiché una glicosilazione O aberrante può portare a malattie come il cancro e a disturbi congeniti della glicosilazione. È espresso in vari tessuti, con ruoli significativi nello sviluppo muscolare e cerebrale. Mutazioni nel gene B3GALNT2 sono state collegate alla distrofia-distroglicanopatia muscolare, sottolineando l'importanza dell'enzima nella funzione e nello sviluppo muscolare.
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