Inhibiteurs ACC Synthase 1

Les inhibiteurs courants de l'ACC Synthase 1 comprennent, entre autres, l'acide 2,4-dichlorophénoxy-acétique CAS 94-75-7.

Les inhibiteurs chimiques de l'ACC Synthase 1 jouent un rôle crucial dans la régulation de la voie de synthèse de l'éthylène chez les plantes. L'aminoéthoxyvinylglycine est un inhibiteur direct qui empêche la conversion de la S-adénosyl méthionine (SAM) en acide 1-aminocyclopropane-1-carboxylique (ACC), le précurseur immédiat de l'éthylène. Cette inhibition se produit lorsque l'aminoéthoxyvinylglycine entre en compétition avec la SAM pour le site actif de l'ACC Synthase 1, bloquant ainsi le processus enzymatique nécessaire à la production d'éthylène. Le thiosulfate d'argent se lie au site récepteur de l'éthylène, ce qui empêche le fonctionnement normal de l'ACC Synthase 1, entraînant ainsi une diminution de la biosynthèse de l'éthylène. De même, la liaison compétitive du 1-Méthylcyclopropène au récepteur de l'éthylène garantit que l'ACC Synthase 1 est moins efficace dans la synthèse de l'éthylène en raison de la disponibilité réduite de son substrat.

Le chlorure de cobalt(II) agit en interférant avec la voie métabolique menant à la production d'éthylène; il inhibe l'ACC Synthase 1, ce qui entraîne une diminution des niveaux d'éthylène. L'acide salicylique perturbe la voie de signalisation qui régule l'activation de l'ACC Synthase 1, ce qui entraîne une diminution de la synthèse de l'éthylène. Le mécanisme d'inhibition de l'acide amino-oxyacétique se caractérise par sa capacité à agir comme un inhibiteur compétitif du site actif de l'ACC Synthase 1, empêchant l'enzyme de convertir l'ACC en éthylène. En présence de norbornadiène, la signalisation de l'éthylène est altérée, ce qui conduit indirectement à la réduction de l'activité de l'ACC Synthase 1 en raison de la diminution de l'éthylène disponible pour signaler la nécessité de son action. L'acide 2,4-dichlorophénoxyacétique perturbe la voie de biosynthèse de l'éthylène régulée par l'auxine, ce qui inhibe l'ACC Synthase 1. L'amino-1,2,4-triazole entre en compétition avec l'ACC pour le site actif de l'ACC Synthase 1, réduisant ainsi les niveaux d'éthylène produits dans la plante. Le diéthyldithiocarbamate chélate les ions cuivre, qui sont nécessaires à l'activité catalytique de l'ACC Synthase 1, inhibant ainsi sa fonction et la synthèse d'éthylène qui s'ensuit. La pyridine a la capacité de modifier chimiquement le site actif de l'ACC Synthase 1, ce qui entraîne une inhibition de l'enzyme et une diminution de la production d'éthylène. Enfin, l'acide triiodobenzoïque entrave l'action de l'ACC Synthase 1 en perturbant le transport de l'auxine, qui est crucial pour l'induction de l'activité de l'ACC Synthase 1 et la production d'éthylène qui en résulte. Chacun de ces produits chimiques, par ses mécanismes distincts, contribue à l'inhibition de l'ACC Synthase 1, modulant ainsi la voie de biosynthèse de l'éthylène.