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VIK-1 Anticuerpos
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VIK-1 silenciadores génicos siARN, Plásmidos de shARN y Partículas Lentivirales shRNA incluyendo:
Zinc-finger proteins contain DNA-binding domains and have a wide variety of functions, most of which encompass some form of transcriptional activation or repression. The majority of zinc-finger proteins contain a Krüppel-type DNA binding domain and a KRAB domain, which is thought to interact with KAP1, thereby recruiting histone modifying proteins. Vav-interacting Krüppel-like protein (VIK-1), also known as zinc finger protein 655 (ZNF655), is a 491 amino acid member of the Krüppel C2H2-type zinc-finger protein family. Localized primarily to the nucleus, VIK-1 shuttles between the nucleus and the cytoplasm and interacts with c-SH3, one of the three Src domains of Vav that determines its subcellular localization. VIK-1 also plays a roll in cell-cycle progression. VIK-1 interacts with cyclin-dependent kinase 4 (Cdk4) and is involved in inhibiting the G1/S transition of the cell-cycle. |
