VAMP-1/2 Anticuerpo (SP10): sc-20039

El Anticuerpo VAMP-1/2 (SP10) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgM κ que detecta la proteína VAMP-1/2 de origen humano, ratón y rata mediante técnicas como WB, IP, IF, IHC(P) y ELISA. Este anticuerpo también es conocido como anticuerpo VAMP1, anticuerpo VAMP2, anticuerpo de la proteína asociada a la membrana del vesícula 1, anticuerpo de la proteína asociada a la membrana del vesícula 2, entre otros nombres. Las syntaxins, originalmente consideradas proteínas de acoplamiento, han sido categorizadas recientemente como proteínas de anclaje que se unen a las superficies citoplasmáticas de las membranas celulares. Se ha demostrado que las syntaxins se unen a varias proteínas involucradas en la exocitosis, incluyendo VAMPs, NSF, SNAP 25, SNAPs y sinaptotagmina. Las VAMPs, también conocidas como sinaptobrevinas, incluyendo VAMP-1 y VAMP-2, y la sinaptotagmina, una proteína que puede funcionar como un inhibidor de la exocitosis, son proteínas vesiculares. Los SNAPs, incluyendo a- y γ-SNAP, son proteínas citoplasmáticas que se unen a un complejo receptor de membrana compuesto por VAMP, SNAP 25 y syntaxin. Los SNAPs median la unión de la NSF a la membrana, lo cual es esencial para las reacciones de fusión de membranas. Una proteína adicional denominada sinaptofisina puede regular la exocitosis compitiendo con SNAP 25 y syntaxins por la unión a VAMP.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

VAMP-1/2 Anticuerpo (SP10) Referencias:

1. VAMP-1, VAMP-2 y la sintaxina-4 regulan la liberación de ANP de los miocitos cardíacos.  |  Ferlito, M., et al. 2010. J Mol Cell Cardiol. 49: 791-800. PMID: 20801128
2. Distribución de SNAP25, VAMP1 y VAMP2 en núcleos cerebelosos profundos maduros y en desarrollo tras la administración de estrógenos.  |  Manca, P., et al. 2014. Neuroscience. 266: 102-15. PMID: 24534378
3. La señalización de la calcineurina/NFAT reprime los genes Vamp1 y Vamp2 a través de un mecanismo dependiente de la PMCA durante la secreción de dopamina por las células del feocromocitoma.  |  Kosiorek, M., et al. 2014. PLoS One. 9: e92176. PMID: 24667359
4. La familia sintaxina de receptores de transporte vesicular.  |  Bennett, MK., et al. 1993. Cell. 74: 863-73. PMID: 7690687
5. La unión de la sinaptobrevina a la sinaptofisina: un mecanismo potencial de control de la máquina de fusión exocitótica.  |  Edelmann, L., et al. 1995. EMBO J. 14: 224-31. PMID: 7835333
6. El complejo del núcleo sináptico de sinaptobrevina, sintaxina y SNAP25 forma un sitio de unión alfa-SNAP de alta afinidad.  |  McMahon, HT. and Südhof, TC. 1995. J Biol Chem. 270: 2213-7. PMID: 7836452
7. Exocitosis relacionada con proteínas en el sistema nervioso.  |  Yamaguchi, K. and Akagawa, K. 1994. Neurosci Res. 20: 289-92. PMID: 7870381
8. Complejo de fusión de membranas de vesículas sinápticas: acción de las neurotoxinas clostridiales sobre su ensamblaje.  |  Hayashi, T., et al. 1994. EMBO J. 13: 5051-61. PMID: 7957071
9. Papel de la sinaptotagmina (p65) en la exocitosis regulada.  |  Elferink, LA., et al. 1993. Cell. 72: 153-9. PMID: 8422678
10. La estimulación de la actividad NSF ATPasa por alfa-SNAP es necesaria para el desmontaje del complejo SNARE y la exocitosis.  |  Barnard, RJ., et al. 1997. J Cell Biol. 139: 875-83. PMID: 9362506
11. Organización estructural del complejo central de exocitosis sináptica.  |  Lin, RC. and Scheller, RH. 1997. Neuron. 19: 1087-94. PMID: 9390521
12. Expresión génica de VAMP-1 y VAMP-2 en motoneuronas espinales de rata: regulación diferencial tras lesión neuronal.  |  Jacobsson, G., et al. 1998. Eur J Neurosci. 10: 301-16. PMID: 9753139

El anticuerpo VAMP-2 preferido es el Anticuerpo VAMP-2 (3E5): sc-69706.